Kryo

Nature Plants Band 9, Seiten 1359–1369 (2023)Diesen Artikel zitieren

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Das Herzstück der sauerstoffhaltigen Photosynthese ist das wasserspaltende Photosystem II (PSII), das Superkomplexe mit einer variablen Menge an peripheren trimeren Lichtsammelkomplexen (LHCII) bildet. Unser Wissen über die Struktur des PSII-Superkomplexes grüner Pflanzen basiert auf Erkenntnissen mehrerer Vertreter grüner Algen und Blütenpflanzen; Allerdings fehlen derzeit Daten einer nicht blühenden Pflanze. Hier berichten wir über eine Kryo-Elektronenmikroskopie-Struktur des PSII-Superkomplexes aus Fichte, einem Vertreter nicht blühender Landpflanzen, mit einer Auflösung von 2,8 Å. Im Vergleich zu Blütenpflanzen enthält der PSII-Superkomplex in Fichten eine zusätzliche Ycf12-Untereinheit, das Lhcb4-Protein ist durch Lhcb8 ersetzt und trimeres LHCII liegt als Homotrimer von Lhcb1 vor. Unerwarteterweise haben wir α-Tocopherol (α-Toc)/α-Tocopherolchinon (α-TQ) an der Grenze zwischen dem LHCII-Trimer und der inneren Antenne CP43 gefunden. Das α-Toc/α-TQ-Molekül befindet sich in der Nähe des Chlorophylls a614 eines der Lhcb1-Proteine ​​und sein Chromanol/Chinon-Kopf ist dem Thylakoidlumen ausgesetzt. Die Position von α-Toc im PSII-Superkomplex macht es zu einem idealen Kandidaten für den Sensor für übermäßiges Licht, da α-Toc durch stark lichtinduzierten Singulett-Sauerstoff bei niedrigem Lumen-pH zu α-TQ oxidiert werden kann. Das Molekül von α-TQ scheint sich leicht in den PSII-Superkomplex zu verschieben, was wichtige Struktur-Funktions-Modifikationen im PSII-Superkomplex auslösen könnte. Die Untersuchung der zuvor veröffentlichten Kryo-Elektronenmikroskop-Karten von PSII-Superkomplexen zeigt, dass α-Toc/α-TQ an derselben Stelle auch in PSII-Superkomplexen aus Blütenpflanzen vorhanden sein kann, seine Identifizierung in früheren Studien wurde jedoch durch unzureichende Auflösung behindert .

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Die proteomischen Massenspektrometriedaten wurden über das PRIDE-Partner-Repository mit der Kennung PXD035272 beim ProteomeXchange-Konsortium hinterlegt. Die Kryo-EM-Karte des Fichten-PSII-Superkomplexes wurde in der Electron Microscopy Data Bank mit dem Zugangscode EMD-16389 hinterlegt. Das entsprechende Strukturmodell ist im PDB unter dem PDB-Code 8C29 hinterlegt.

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Diese Arbeit wurde von der Fördermittelagentur der Tschechischen Republik (Projekt Nr. 21-05497S an MO, PI, PP, II und RK) und dem Projekt „Pflanzen als Instrument für eine nachhaltige globale Entwicklung“ des Europäischen Fonds für regionale Entwicklung (EFRE) unterstützt. (Nr. CZ.02.1.01/0.0/0.0/16_019/0000827 an MO, PI, PP, RK, S.Ć.Z. und PT). Wir bedanken uns für die Unterstützung durch das Bundesministerium für Bildung und Forschung (BMBF, ZIK-Programm) (Fördernummern 03Z22HN23, 03Z22HI2 und 03COV04 an PLK), Horizon Europe ERA Chair „hot4cryo“ Projektnummer 101086665 an PLK, den Europäischen Regionalentwicklungsfonds für Sachsen -Anhalt (Fördernummer EFRE: ZS/2016/04/78115 an PLK), gefördert durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) (Projektnummer 391498659 und GRK 2467 an PLK) und der Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg. Diese Arbeit wurde auch durch Projekt Nr. gefördert. RO0423 bis S.Ć.Z. und PT (Nachhaltige Systeme und Technologien zur Verbesserung der Pflanzenproduktion für eine höhere Qualität der Produktion von Lebensmitteln, Futtermitteln und Rohstoffen unter Bedingungen des sich ändernden Klimas), finanziert vom tschechischen Landwirtschaftsministerium. CIISB, Instruct-CZ Center of Instruct-ERIC EU-Konsortium, finanziert durch das MEYS CR-Infrastrukturprojekt LM2023042 und das European Regional Development Fund-Projekt „UP CIISB“ (Nr. CZ.02.1.01/0.0/0.0/18_046/0015974), ist Wir danken für die finanzielle Unterstützung der Messungen an der CEITEC Proteomics Core Facility. Wir danken L. Hloušková und J. Bartoš für ihre Hilfe bei der Berechnung der FRET-Rate. Dieser Beitrag ist dem emeritierten Professor Jan Nauš für seinen herausragenden Beitrag zur Entwicklung der Biophysik an der Palacký-Universität gewidmet.

Diese Autoren haben gleichermaßen beigetragen: Monika Opatíková, Dmitry A. Semchonok.

Abteilung für Biophysik, Fakultät für Naturwissenschaften, Palacký-Universität, Olomouc, Tschechische Republik

Monika Opátíková, Petr Ilík, Pavel Pospíšil und Roman Kouril

Interdisziplinäres Forschungszentrum HALOmem, Charles Tanford Protein Center, Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, Halle/Saale, Deutschland

Dmitry A. Semchonok, Fotis L. Kyrilis, Farzad Hamdi und Panagiotis L. Kastritis

Abteilung für Experimentelle Biologie, Fakultät für Naturwissenschaften, Palacký-Universität, Olomouc, Tschechische Republik

David Kopečný

Institut für experimentelle Botanik der Tschechischen Akademie der Wissenschaften, Zentrum für strukturelle und funktionelle Genomik von Pflanzen, Olomouc, Tschechische Republik

Iva Ilíková

Mitteleuropäisches Technologieinstitut, Masaryk-Universität, Brünn, Tschechische Republik

Pavel Roudnicky

Tschechisches Institut für Spitzentechnologie und Forschung, Palacký-Universität, Olomouc, Tschechische Republik

Sanja Ćavar Zeljković & Petr Tarkowski

Zentrum der Region Haná für biotechnologische und landwirtschaftliche Forschung, Abteilung für genetische Ressourcen für Gemüse, Heil- und Spezialpflanzen, Institut für Pflanzenforschung, Olomouc, Tschechische Republik

Sanja Ćavar Zeljković & Petr Tarkowski

Institut für Biochemie und Biotechnologie, Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, Halle/Saale, Deutschland

Panagiotis L. Kastritis

Institut für Chemische Biologie, Nationale Hallenische Forschungsstiftung, Athen, Griechenland

Panagiotis L. Kastritis

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Korrespondenz mit Roman Kouřil.

Die Autoren geben an, dass keine Interessenkonflikte bestehen.

Nature Plants dankt Jian-Ren Shen und den anderen, anonymen Gutachtern für ihren Beitrag zum Peer-Review dieser Arbeit.

Anmerkung des Herausgebers Springer Nature bleibt hinsichtlich der Zuständigkeitsansprüche in veröffentlichten Karten und institutionellen Zugehörigkeiten neutral.

Eine Beschreibung der MS-Analyse und ergänzende Abbildungen. 1–14, Tabellen 1–6 und Referenzen.

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Nachdrucke und Genehmigungen

Opatíková, M., Semchonok, DA, Kopečný, D. et al. Kryo-EM-Struktur eines pflanzlichen Photosystem-II-Superkomplexes mit dem Lichtsammelprotein Lhcb8 und α-Tocopherol. Nat. Pflanzen 9, 1359–1369 (2023). https://doi.org/10.1038/s41477-023-01483-0

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Eingegangen: 06. Januar 2023

Angenommen: 04. Juli 2023

Veröffentlicht: 07. August 2023

Ausgabedatum: August 2023

DOI: https://doi.org/10.1038/s41477-023-01483-0

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